Les scientifiques ont découvert que le complexe associé à la polypeptide nascente (NAC) joue un rôle crucial dans le contrôle du destin des chaînes nascentes par le biais de la détection de tunnel et de l'action de chaperonne, selon une étude récente publiée dans Nature. Les chercheurs ont constaté que le NAC est un régulateur multifacette qui coordonne l'élongation de la traduction, le repliement cotraductionnel et la ciblage des organites en interagissant avec les polypeptides nascentes à la fois à l'intérieur et à l'extérieur du tunnel de sortie du ribosome.

L'étude, menée par une équipe de chercheurs, a utilisé un profilage de ribosome sélectif pour le NAC dans C. elegans pour identifier des milliers d'événements de liaison spécifiques à la séquence du NAC à travers le protéome nascent. Cela a révélé un engagement cotraductionnel large avec des motifs hydrophobes et hélicoïdaux dans les protéines cytosoliques, nucléaires, du RE et mitochondriales. De plus, les chercheurs ont découvert un mode de détection intra-tunnel, où le NAC engage les ribosomes avec des polypeptides nascentes extrêmement courts à l'intérieur du tunnel de sortie de manière spécifique à la séquence.

« Cette étude fournit de nouvelles informations sur les mécanismes complexes de la biogenèse des protéines et met en évidence le rôle essentiel du NAC dans la régulation de l'élongation de la traduction et du repliement cotraductionnel », a déclaré le Dr Maria Rodriguez, auteur principal de l'étude. « Nos résultats ont des implications importantes pour la compréhension de la base moléculaire des maladies de repliement des protéines et le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques. »

Les chercheurs ont également constaté que les interactions initiales du NAC induisent un ralentissement précoce de l'élongation qui règle le flux des ribosomes et prévient les collisions des ribosomes, reliant l'activité de chaperonne du NAC au contrôle cinétique de la traduction. Cette découverte a mis en lumière le rôle protecteur du NAC dans la protection des hélices amphipathiques, qui sont sujettes à l'agrégation.

Le rôle multifacette du NAC dans la biogenèse des protéines a été un sujet d'intérêt pour les scientifiques ces dernières années. Le complexe est connu pour être essentiel au repliement et à la ciblage corrects des protéines, mais ses mécanismes d'action exacts sont restés flous. Les résultats de l'étude constituent un pas important vers la compréhension des interactions complexes entre le NAC, les polypeptides nascentes et les ribosomes.

Les implications de cette étude s'étendent au-delà du domaine de la recherche fondamentale, avec des applications potentielles dans le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques pour les maladies de repliement des protéines. « Cette étude met en évidence l'importance de la compréhension de la base moléculaire de la biogenèse des protéines et de ses implications pour la santé humaine », a déclaré le Dr John Taylor, un expert de premier plan dans le domaine. « La découverte du rôle du NAC dans la régulation de l'élongation de la traduction et du repliement cotraductionnel a un potentiel important pour le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques pour des maladies telles que la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson. »

Les résultats de l'étude ont suscité l'intérêt de la communauté scientifique, les chercheurs étant impatients d'explorer les applications potentielles du rôle multifacette du NAC dans la biogenèse des protéines. Alors que les chercheurs continuent à étudier les mécanismes complexes de la biogenèse des protéines, la découverte du rôle du NAC dans la régulation de l'élongation de la traduction et du repliement cotraductionnel devrait avoir un impact significatif sur notre compréhension des maladies de repliement des protéines et le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques.